一氧化氮合酶FMN结合结构域的电子传递及调控机制研究现状  

Electron transfer and regulation mechanism of FMN subdomain in nitric oxide synthase

作　　者：王瑞勇[1] 张璐[1] 柴亚辉[1] 吴静[1] 尹瑜静[1] 常俊标[1] 

机构地区：[1]郑州大学化学系,郑州45000

出　　处：《生命科学》2011年第8期790-795,共6页Chinese Bulletin of Life Sciences

基　　金：国家自然科学基金项目(20905065);中国博士后科学基金项目(20100471004);国家杰出青年科学基金项目(30825043)

摘　　要：生物体内NO是在一氧化氮合酶(mitric oxide synthase,NOS)催化下生成的,NOS的结构包括C端还原酶域和N端加氧酶域。还原酶域中的FMN结合结构域既可接受来自NADPH-FAD结构域的电子,又可作为提供电子的供体,在调控催化过程中的电子传递方面发挥着重要作用。主要从FMN结合结构域的构象平衡及其对不同亚型NOS的动力学差异的贡献、FMN结合结构域自身的电荷性质以及NOS中其他结构域对FMN结构域的功能调控三个方面进行了论述,以期揭示NOS独特的电子传递催化机制。NO synthesis in vivo is catalyzed by nitric oxide synthase.Nitric-oxide synthase is composed of a C-terminal,flavin-containing reductase domain and an N-terminal,heme-containing oxidase domain.FMN domain plays a central role by acting as both an electron acceptor（receiving electrons from NADPH-FAD） and an electron donor（delivering electrons to the NOS heme）.In the minireview,the following sections were presented：（i） a three-state,two-equilibrium model for the conformation of the FMN subdomain,in addition,its contribution to differences of nitric-oxide synthases I,II,and III from the view of kinetic,（ii） the surface charge of the FMN subdomain,（iii） how the partner subdomain（C-terminal residue and CaM binding） regulate the conformational equilibria of the FMN module in NOS.This helps to explain the unique electron transfer and catalytic behaviors of NOS.

关 键 词：一氧化氮合酶 FMN结合结构域 电子传递 

分 类 号：O629.23[理学—有机化学] Q55[理学—化学]