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检 索 范 例 :范例一: (K=图书馆学 OR K=情报学) AND A=范并思 范例二:J=计算机应用与软件 AND (U=C++ OR U=Basic) NOT M=Visual
机构地区:[1]湖北师范学院化学与环境工程学院污染物分析与资源化技术湖北省重点实验室,湖北黄石435002
出 处:《化学世界》2011年第8期470-474,共5页Chemical World
基 金:国家自然科学基金(20803019);湖北省教育厅项目(Q20082205)
摘 要:应用光谱法研究了中药活性成分山萘酚(Kaempferol)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了山萘酚对BSA的荧光猝灭过程的机理,测定了不同温度下该结合反应的结合模式、结合常数、结合位点数、结合热力学参数等;并利用经典位点探针试剂华法林(Warfarin)和布洛芬(Ibuprofen)研究了山萘酚与BSA作用的具体部位在位点Ⅱ。In this study,the binding of Kaempferol to bovine serum albumin(BSA) was studied at physiological conditions(pH=7.40) by fluorescence and UV-Vis spectroscopies.Kaempferol strongly quenches the intrinsic fluorescence of BSA,and a decrease in the fluorescence quenching constant is observed together with an increase in temperature,which indicates that the fluorescence quenching of BSA by Kaempferol is a result of the formation of Kaempferol-BSA complex.The binding parameters,binding mode,and binding site were obtained.Furthermore,site marker competitive displacement experiments demonstrating that Kaempferol binds with high affinity to site II(subdomain IIIA) of BSA.
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