重组人表皮生长因子的纯化及体内活性检定  

作　　者：王勇波[1] 胥照平[1] 孙澎[1] 戴红梅[1] 汤国营[1] 孟庆东[1] 朱厚础[1] 马清钧[1] 

机构地区：[1]军事医学科学院生物工程研究所,北京100071

出　　处：《生物技术通讯》1996年第1期46-47,共2页Letters in Biotechnology

摘　　要：人表皮生长因子(Human Epidermal Growth Fac-tor,hEGF)是一个由53个氨基酸残基所组成的单链多聚肽,分子量为6200D左右,等电点为pH4.6。它具有多种生物学功能,是发现较早并且具有广泛的潜在应用价值的细胞因子之一。hEGF存在于多种体液中,由于它的含量很低,对于它的研究及应用起了限制作用。本实验室利用含有hEGF基因质粒的重组大肠杆菌,经过发酵得到了大量高效分泌表达的rhEGF,在此基础上,我们对它进行了分离纯化的研究,得到了纯度大于95％具有明显活性的rhEGF,为EGF的进一步研究与应用打下了基础。

关 键 词：重组人表皮生长因子 体内活性 RHEGF 医学科学院 工程研究 分离纯化 重组大肠杆菌 新生小鼠 3T3细胞 检定 

分 类 号：Q789[生物学—分子生物学]