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作 者:杨勇飞[1] 梁宏[1] 俞丽娟 罗锦新[1] 周永洽[1]
机构地区:[1]广西师范大学化学系,南开大学化学系
出 处:《广西科学》1994年第2期12-13,59,共3页Guangxi Sciences
基 金:国家自然科学基金
摘 要:用紫外光谱研究了等离子点时Mn(Ⅱ)-HSA(Humanserumalbumin)金属中心的结构。结果表明:Mn(Ⅱ)-HSA金属中心的配位结构为规则或不规则的四方锥形构型,与生理pH下存在四方锥→四方平面构型转变不同。Mn(Ⅱ)的结合位置仍在HSA的N端三肽段,与Asp1的α-NH2,His3的咪唑基N及两个去质子肽氮配位。用配位环境差异可对这两种pH条件下的不同结果进行解释。The structure of the Mn(Ⅱ)-HSA (Human serum albumin)metal center at the isoionic point have been studied by ultraviolet spectroscopy.It showed that the coordination complex's structure of the metal center was regular or inordinate square-pyramidal configuration, and that differences from the result at physiological pH (squre-pyramidal→square-planar), but the binding site still located at the N-terminal sequence of HSA, and coordinated with α-NH2 of Asp1, imidazolyl of His3 as well as two peptide nitrogens.This could be explained by the discrepancy of the coordinate surroundings.
关 键 词:Mn(Ⅱ)-HSA 等离子点 LMCT谱带 光学电负性
分 类 号:O562.1[理学—原子与分子物理]
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