金属-内酰胺酶催化机制的研究进展  

Recent Advance in the Research of MBLs' catalytic mechanism

作　　者：陈辉[1] 沈秉正[1] 周亚丽[1] 陈姣[1] 郑珩[1] 

机构地区：[1]中国药科大学生命科学与技术学院,南京210009

出　　处：《国外医药（抗生素分册）》2011年第6期245-252,共8页World Notes on Antibiotics

基　　金：江苏省研究生创新工程项目(CXZZ11-0826);教育部中央高校基金科研业务费专项基金(JKZ2009007和JKY2009054)

摘　　要：金属β-内酰胺酶(MBLs)属于B型β-内酰胺酶,携带该酶基因的细菌表现出对多种抗生素的耐药性。由于目前临床上还没有有效的抑制剂出现,所以在面对细菌对抗生素的耐药作用时,人们显得束手无策。金属β-内酰胺酶催化水解包括青霉素、头孢菌素、碳青霉烯类和头霉素类抗生素时,都需要有锌离子的参与。金属酶在金属离子结合位点都拥有不同数量的锌离子配体,但是金属离子的确切作用仍然是有争议的。本文结合近几年国内外文献,简述了金属β-内酰胺酶催化机制的研究进展。Metallo-β-lactamases（MBLs） are a B class of β-lactamases and bacteria.with these lactamases gene appear resistance for many antibiotics. There are no clinically useful inhibitors against MBLs which are responsible for the multidrug resistance of some bacteria. Metallo-β-lactamases （MBLs） require zinc ions to catalyse the hydrolysis of β-lactam antibiotics such as penicillins, cephalosporins, carbapenems, and cephamycins. Metal zinc ion binding sites contain different zinc ligands.The exact roles of the metal-ion remain controversial. The recent advance in the research of catalytic mechanism of metallo-β-lactamases was presented in this paper.

关 键 词：金属Β-内酰胺酶 催化机制 耐药性 锌离子结合位点 

分 类 号：R978.11[医药卫生—药品]