LepA蛋白羧基末端结构域组成及物种分布的生物信息学分析  

Bioinformatics analysis reveals that LepA C-terminal domain is highly conserved in domain architectures and phylogenetic distribution

作　　者：韩斌[1] 秦燕[1] 

机构地区：[1]中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,ncRNA实验室,北京100101

出　　处：《中国科学：化学》2012年第1期24-31,共8页SCIENTIA SINICA Chimica

基　　金：国家重大科学研究计划(2012CB911001);国家自然科学基金(31170756);中国科学院CAS-NN研究基金

摘　　要：LepA蛋白是核糖体延伸因子,在蛋白质翻译过程中催化核糖体进行反转位.LepA的羧基末端结构域(LepA_CTD)的氨基酸序列非常保守,结构预测显示其与已知的任何结构模体都不存在相似性,但迄今为止其三维结构尚未被解析,因此无法进行结构与相关功能的研究.本文通过生物信息学的方法对LepA_CTD的相关数据进行系统整理,发现:(1)LepA_CTD结构域总是与LepA前四个结构域共存,并具有组成上的高度保守性;(2)LepA蛋白存在于几乎全部的细菌和真核生物中,并具有物种分布上的高度保守性;(3)LepA_CTD结构域靠近C末端的区域具有保守且带正电的结构模体,可能是其发挥生物学功能的关键位点.LepA is a ribosomal elongation factor that catalyzes back-translocation of the ribosome during elongation cycle.LepA has a highly conserved and structural independent carboxyl terminal domain（LepA_CTD）,but the structural and functional information of this domain remains elusive.Here,we collected all the LepA_CTD concerning information from protein databanks and found that：（1） LepA_CTD always coexists with the four LepA N-terminal domains,thus it is conserved in domain architectures;（2） LepA is conserved in almost all bacteria and eukaryote,but absent in archaea;（3） the C-terminal part of LepA_CTD has highly conserved and positively charged motifs could be responsible for its back-translocase function.

关 键 词：LepA CTD结构域 GTP酶 物种分布 序列分析 

分 类 号：Q51[生物学—生物化学]