凡纳滨对虾血蓝蛋白与人红细胞的作用靶位  

Identification of interaction target of human erythrocyte recognized by Li-topenaeus vannamei Hemocyanin

作　　者：曹劲松[1] 汤俊荣 章跃陵[1] 郭玲玲[1] 陈传道[1] 陈洁辉[1] 

机构地区：[1]汕头大学理学院生物学系,海洋生物研究所,广东汕头515063

出　　处：《中国水产科学》2012年第2期211-216,共6页Journal of Fishery Sciences of China

基　　金：国家自然科学基金资助项目(30871939;31072237);广东省自然科学基金资助项目(9151064001000001;10251503101000002);广东省科技计划项目(2009B020309006);汕头市科技计划项目(2011-19)

摘　　要：采用亲和层析、SDS-PAGE、Far-Western-blotting、MALDI-TOF/MS等亲和蛋白质组学方法,发现凡纳滨对虾(Litopenaeus vannamei)血蓝蛋白可与人红细胞膜上一种分子量为27 kD的膜蛋白发生特异性结合,经Mascot搜索引擎检索该蛋白与人红细胞膜蛋白——硫氧还蛋白过氧化物酶(thioredoxin peroxidase)具有高度同源性。继而运用生物信息学技术对其相互作用进行分析,结果显示,硫氧还蛋白过氧化物酶与血蓝蛋白在三维结构水平可发生特异性的对接,且其结合位点呈现"锁钥模型"。由此推测,硫氧还蛋白过氧化物酶可能为对虾血蓝蛋白与人红细胞结合靶位之一,所获研究结果为进一步揭示血蓝蛋白的凝血、溶血作用机制等奠定了良好的基础。Shrimp hemocyanin possesses erythrocyte hemagglutinative and hemolytic properties.We used affinity chromatograph,SDS-PAGE,far-western-blotting,MALDI-TOF/MS,and bioinformatics to determine the target of hemocyanin binding.Hemocyanin bound specifically to an ~27 kD human erythrocyte membrane protein.The protein shared high homology with human erythrocyte thioredoxin peroxide.Shrimp hemocyanin bound to human thioredoxin peroxide following the ＂lock-key model＂ at the tertiary structure level.Together,our data suggest that thioredoxin peroxide mediates,at least in part,the interaction between erythrocytes and shrimp hemocyanin.Our observations provide insight into the mechanism of hemocyanin hemagglutination and hemolysis.

关 键 词：凡纳滨对虾 血蓝蛋白 硫氧还蛋白过氧化物酶 作用靶位 

分 类 号：S91[农业科学—水产科学]