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作 者:张春玲[1] 陈贤君[1] 蔡玲英 牛津[1] 李招云[1]
机构地区:[1]浙江省台州市中心医院医学检验科,浙江台州318000 [2]浙江省温岭市人民医院医学检验科,浙江台州318000
出 处:《中国卫生检验杂志》2012年第5期947-949,共3页Chinese Journal of Health Laboratory Technology
基 金:浙江省台州市科技局科技计划项目(091ky05)
摘 要:目的:通过对台州地区β-内酰胺类抗生素耐药的肺炎链球菌青霉素结合蛋白基因的研究,分析肺炎链球菌的耐药机制。方法:收集2009年-2010年浙江台州地区63例肺炎链球菌临床株,进行培养、鉴定及药敏试验,并对耐药菌株行青霉素结合蛋白PBPs基因的PCR扩增和氨基酸序列分析。结果:研究结果显示PBP1a基因的变异位点除了以往报道的KTG保守序列之后变异为Thr574Ala,Ser575Thr,Gln57Gly,Phe577Tyr,和STMK保守区的Thr371Ala,本研究中发现172位氨基酸变异SSN→SSV。并且该菌株成高水平耐药。结论:新的氨基酸变异可能进一步降低了S.pneumoniae对β-内酰胺类抗生素的亲和力。Objective:To observe the Streptococcus pneumoniae resistant mechanism through the study on gene of Penicillin binding protein(PBPs).Methods: 63 S.pneumoniae strains were collected from 2009 to 2010 in Taizhou area for culture,identification and susceptibility test.Then PBPs in drug-resistant strains were amplified by PCR and conducted DNA analysis.Results: The results showed that a novel PBP1a gene mutation site was detected: Asn172Val,in addition to the KTG(Thr574Ala,Ser575Thr,Gln57Gly,Phe577Tyr)and STMK(Thr371Ala) previously reported sequence variations.The mutation strains showed high resistance level to β-lactam antibiotics.Conclusion: Amino acids variation may further reduce the affinity of S.pneumoniae to the β-lactam antibiotics.
分 类 号:R378.12[医药卫生—病原生物学]
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