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作 者:罗明和[1] 李沉纹[1] 于彩平[1] 李卓恒[1] 管海燕[1] 卢来春[1]
机构地区:[1]第三军医大学大坪医院野战外科研究所,重庆400042
出 处:《儿科药学杂志》2012年第8期1-3,共3页Journal of Pediatric Pharmacy
基 金:国家自然科学基金面上项目(30973908);重庆市攻关项目(2009AC5025);中小企业创新基金(HC26215113529)
摘 要:目的:研究牛蒡子苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。方法:采用紫外-可见吸收光谱法和同步荧光光谱法。结果:在△A=15nm时,牛蒡子苷对BSA的荧光具有规律性增强作用,最大发射波长蓝移,表明牛蒡子苷的加入影响了BSA中酪氨酸残基的微环境。用荧光效应增强方程计算它们在298K、310K和318K温度下的结合常数分别为K1=7.899×10^4 L/mol、K2=5.962×10^4L/mol和K3=3.903×10^4L/mol,对应温度下的热力学参数△H=-26.874kJ/mol,△S分别为3.601、4.737、3.395J/(mol·K),△G分别为-27.940、-28.340、-27.951kJ/mol。结论:牛血清白蛋白与牛蒡子苷分子间有较强的结合作用,且结合力以静电相互作用为主。Objective:To study the interaction between arctiin and bovine serum albumin (BSA). Methods: Fluorescence spectroscopy and ultra-violet spectroscopy were used. Results: With the increased concentration of arctiin, fluorescence intensity (△λ = 15 nm) increased significantly and the emission spectrum showed a blue shift. The binding constants at 298 K, 308 K and 318 K were 7.899×10^4 L/mol, 5. 962×10^4 L/mol, and 3. 903×10^4 L/mol, respectively; and the thermodynamic parameters were △H=-26. 874 kJ/mol, △S=3. 601, 4. 737, 3. 395 J/(mol·K), △G = -27. 940, -28. 340, -27. 951 kJ/mol, respectively. Conclusions: The interaction between arctiin and BSA is strong and the main binding force is electrostatic force.
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