HIV-1蛋白酶与其抑制剂相互作用的分子动力学研究  

Molecular dynamics studies on the interactions of HIV-1 protease with its inhibitor

作　　者：谢宪斌[1] 王润玲[1] 程先超[1] 刘桂友[1] 

机构地区：[1]天津医科大学药学院,天津市临床药物关键技术重点实验室,天津300070

出　　处：《天津医科大学学报》2012年第3期316-319,共4页Journal of Tianjin Medical University

摘　　要：目的:研究抑制剂利托那韦与HIV-1蛋白酶相互作用的分子识别机制。方法:利用HIV-1蛋白酶与利托那韦晶体结构复合物和HIV-1蛋白酶晶体结构进行4 ns的分子动力学模拟。结果:利托那韦对HIV-1蛋白酶骨架运动影响不大,与HIV-1蛋白酶Ile50、Asp128和Asp129形成稳定氢键作用。利托那韦与Asp25、Ala28、Asp29、Gly49、Ile50、Asp124、Asp128、Asp129、Gly148、Ile149、Val181和Ile183总相互作用能均较大。结论:HIV-1蛋白酶通过上述12个残基的非价键作用对利托那韦进行生物识别。Objective： To investigate the molecular recognition mechanism of HIV-1 protease with inhibitor ritonavir.Methods： A 4 ns molecular dynamics simulation of HIV-1 protease-ritonavir complex and HIV-1 protease were carried out.Results： Ritonavir did not have significant effect on the backbone movement of HIV-1 protease.It could form stable hydrogen bonds with Ile50,Asp128 and Asp129 of HIV-1 protease.Ritonavir could exhibit strong interaction with Asp25,Ala28,Asp29,Gly49,Ile50,Asp124,Asp128,Asp129,Gly148,Ile149,Val181 and Ile183.Conclusion： HIV-1 protease could recognize ritonavir through the above 12 residues＇ non-bonded interactions.

关 键 词：HIV-1蛋白酶 抑制剂 分子动力学 

分 类 号：R969.1[医药卫生—药理学]