^(19)F NMR技术在蛋白质研究中的应用  

^(19)F NMR Techniques and Their Applications in Protein Studies

作　　者：王桂芳[1,2] 张则婷[3] 徐国华[3] 刘晓黎[3] 吴琼[3] 白佳[3] 叶炎生[3] 李从刚[3] 刘买利[3] 

机构地区：[1]中国科学院武汉文献情报中心,湖北武汉430071 [2]中国科学院国家科学图书馆武汉分馆,湖北武汉430071 [3]波谱与原子分子物理国家重点实验室,武汉磁共振中心(中国科学院武汉物理与数学研究所),湖北武汉430071

出　　处：《波谱学杂志》2012年第4期621-637,共17页Chinese Journal of Magnetic Resonance

基　　金：国家重点基础研究发展计划("973计划")资助项目(2009CB918600)

摘　　要：因为19F核自身的特性,如自旋为1/2;丰度高(100%),具有与1 H相当的灵敏度;化学位移分布广且对环境敏感;绝大部分生物体内都不含19 F因而无背景干扰等;19F NMR自诞生以来就成为非常有吸引力的研究手段.现在,19F NMR已被广泛用于核磁共振成像、药物化学及生物大分子的研究,各个方面均有较多的相关文献综述.该综述将集中讨论19 FNMR在蛋白质研究中的应用,包括蛋白质19 F标记方法,19F NMR在蛋白质结构、动力学、蛋白质折叠、蛋白质与药物的相互作用及In-cell NMR中的应用.^ 19F nucleus has unique properties, such as that it is a 1/2 spin; natural abundance is 100‰, having comparable sensitivity as ^1H; chemical shift dispersion is large and ultra sensitive to the environment; most biological samples do not contain ^19F, such that there is no interference background signal, etc. These properties make ^19F NMR an attractive approach to study biological systems, ^19F NMR has wide applications in mag netic resonance imaging, pharmacology chemistry and studies of biomacromolecules. There are many reviews on these topics. Here we will focus on the applications of ^19F NMR in protein studies, including ^19F labeling methods, protein structure and dynamics characterization, protein folding, protein-drug interactions and in-cell protein NMR.

关 键 词：19F NMR 蛋白质结构 蛋白质动力学 药物识别 In-cell NMR 

分 类 号：O482.53[理学—固体物理]