交替氧化酶的原核表达、纯化及活性研究  

作　　者：李彬[1] 齐鑫[1] 贺蔡明[1] 魏冬梅[1] 

机构地区：[1]台州学院生命科学学院,浙江临海317000

出　　处：《江苏农业科学》2012年第12期22-25,共4页Jiangsu Agricultural Sciences

基　　金：浙江省自然科学基金(编号:Y3110395);2011年浙江省大学生科技创新活动计划(编号:2011R428009);台州学院校立课题(编号:2010PY27;2012QN18)

摘　　要：利用原核表达系统BL21和FN102表达交替氧化酶,用镍-NTA(Ni-NTA)琼脂糖凝胶层析柱纯化交替氧化酶可溶蛋白,利用SDS-PAGE检测纯化蛋白电泳纯度,用分光光度法测蛋白活性。结果表明:FN102表达的交替氧化酶量高于BL21;在BL21表达系统中的蛋白电泳纯度<10%,而在FN102中表达的纯化蛋白电泳纯度达到90%～95%;BL21中表达交替氧化酶纯化蛋白活性为165.1 nmol/(min.mg),FN102中表达的交替氧化酶纯化蛋白活性为64.0 nmol/(min.mg)。

关 键 词：交替氧化酶 原核表达 纯化 活性 

分 类 号：Q513[生物学—生物化学]