辣根过氧化物酶的新型包埋及活性研究  

Novel encapsulation of horseradish peroxidase and its activity

作　　者：韩哲勇[1] 厉瑾[1] 宋锡瑾[1] 王杰[2] 

机构地区：[1]浙江大学化学工程与生物工程学系,浙江杭州310027 [2]浙江大学化学系,浙江杭州310027

出　　处：《浙江大学学报（工学版）》2013年第1期182-187,共6页Journal of Zhejiang University：Engineering Science

基　　金：国家自然科学基金资助项目(20276067)

摘　　要：N-丙烯酰氧基琥珀酰亚胺对辣根过氧化物酶(HRP)进行化学修饰,在酶分子表面接上不饱和双键,以聚乙二醇400二丙烯酸酯(单体A)、聚乙二醇400二甲基丙烯酸酯(单体B)、聚乙二醇200二丙烯酸酯(单体C)、聚乙二醇200二甲基丙烯酸酯(单体D)4种单体中的一种和丙烯酰胺为聚合原料,在引发剂作用下进行自由基原位聚合,使酶分子的表面形成多点连接的网状薄壳结构,获得4种新型包埋的辣根过氧化物酶.研究结果表明,聚乙二醇200(400)二丙烯酸酯包埋酶的活性和稳定性较高.在pH为3.0、11.0和温度为70℃的条件下,C-HRP的相对活性达到47.9%、39.7%、76.5%,重复使用5次后,C-HRP保留了62.1%的初始活性.在变性剂SDS和脲中浸泡30d后,4种包埋酶的活性可以保持初始活性的36%以上,说明采用该新型包埋方法可以获得较高的酶活性和稳定性.encapsulated HRP were obtained and there were multipoint connected network and thin shell structure at the surface of enzymes. Results show that the activity of encapsulated enzymes with PEG200（400）-diacry- late ester remains high and the stability is enhanced. C-HRP retains 47.9%, 39.7 %, 76.5 % of its relative activity under conditions of pH 3.0,11.0 and 70℃, respectively. When C-HRP was reused by five times, C-HRP was retained 62.1% of its initial activities. When encapsulated HRP was soaked for 30 days in SDS and urea solution, the relative activities of four encapsulated HRP were 36% of their initial activities,

关 键 词：辣根过氧化物酶(HRP) N-丙烯酰氧基琥珀酰亚胺 活性 包埋 

分 类 号：Q55[生物学—生物化学]