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作 者:李沉纹[1] 于彩平[1] 李卓恒[1] 管海燕[1] 罗明和[1] 卢来春[1]
机构地区:[1]第三军医大学大坪医院野战外科研究所药剂科,重庆400042
出 处:《第三军医大学学报》2013年第7期595-597,共3页Journal of Third Military Medical University
基 金:国家自然科学基金面上项目(30973908);重庆市攻关项目(2009AC5025);中小企业创新基金(HC 26215113529)~~
摘 要:目的研究金属离子对牛蒡子苷与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)结合的影响。方法采用同步荧光光谱法,在拟生理pH条件下考察不同的金属离子(Cu2+、Mg2+、Zn2+)对牛蒡子苷与BSA结合作用的影响。结果在金属离子(Cu2+、Mg2+、Zn2+)存在下,随着体系中牛蒡子苷浓度增大,BSA荧光增强,两者间的结合力仍以静电作用力为主。金属离子存在时,牛蒡子苷与BSA的结合常数在25℃时,分别为7.899×104(无金属离子)、8.557×104(Cu2+)、6.724×104(Zn2+)、7.062×104(Mg2+);在37℃时,结合常数分别为5.962×104(无金属离子)、6.096×104(Cu2+)、5.915×104(Zn2+)、5.612×104(Mg2+)。结论金属离子的存在会影响牛蒡子苷与牛血清白蛋白的结合。Cu2+存在下,牛蒡子苷与BSA之间的结合常数增大;锌离子和镁离子存在下,两者的结合常数减小。Objective To determine the effect of metal ions on the binding between arctiin and bovine serum albumin (BSA). Methods Fluorescence spectroscopy was used to determine the effect of Cu^2+ , Mg2+ , or Zn2+ on the interaction between arctiin and BSA under simulated physiological pH value. Results At the presence of metal ions ( Cu2 + , Mg2 + , or Zn2 + ) , BSA fluorescence was enhanced with the increase of the concentration of arctiin, with electro-static forces still playing a major role between them. The binding constant was 7. 899 × 104 ( without metal ion), 8. 557× 104 ( Cu2+ ), 6.724 × 104 ( Zn2+ ), and 7. 062 × 104(Mg2+ ), respectively, at 25 ℃. And it was 5.962 × 104 (without metal ion), 6.096 ×104(Cu2+ ), 5.915 × 104(Zn2+ ), and 5. 612× 104(Mg2+ ), respectively, at 37℃. Conclusion Metal ions affect the binding between arctiin and BSA. Among the metal ions, Cu2+ increases their binding constant, while, Mg2+ and Zn2 + decreases the binding constant.
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