O-GlcNAc糖蛋白/糖肽的分离富集方法  被引量:1

Separation and enrichment of O-GlcNAcylated glycoproteins/ glycopeptides

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作  者:覃培斌[1,2,3] 董润安[1] 彭博[2,3] 应万涛[2,3] 钱小红[1,3,3,3,3] 

机构地区:[1]北京理工大学生命学院,北京100081 [2]军事医学科学院放射与辐射医学研究所蛋白质组学国家重点实验室 [3]北京蛋白质组研究中心,北京102206

出  处:《生命的化学》2013年第2期59-66,共8页Chemistry of Life

基  金:国家重点基础研究发展计划("973"计划)(2011CB910603);国家自然科学基金项目(30900258;20905077)

摘  要:O-GlcNAc糖基化是一种发生在蛋白质丝氨酸或苏氨酸上的翻译后修饰,广泛分布在细胞核与细胞质中,是一种重要的胞内修饰调控方式。O-GlcNAc修饰具有表达丰度低、高度动态化、容易分解等特点,往往需要先对糖蛋白/糖肽进行分离富集,方能有效鉴定。近期针对O-GlcNAc发展了多种衍生及富集方法,结合新型质谱技术,已经在O-GlcNAc糖蛋白的鉴定上取得较大进展。O-GlcNAc is a ubiquitous intracellular posttranslational modification on protein serine/threonine residues, which is found almost exclusively in the nucleus and cytoplasm. It is an important regulation in cellular modifications. The characteristics of O-GlcNAc in vivo are low stoichiornetric, highly dynamic, and extremely labile, leading to the difficult identification of O-GlcNAcylated glycoproteins. Therefore, glycoproteins/glycopeptides enrichment is the first step for their successful identification. The recently developed O-GlcNAc derivatization and enrichment approaches, together with new techniques in mass spectrometric instrumentation and methods, have showed promise in the identification and site localization of O-GlcNAc modification.

关 键 词:O-GlcNAc糖基化 糖蛋白 糖肽 富集 

分 类 号:Q51[生物学—生物化学]

 

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