光谱法研究间尼索地平与人血清白蛋白的相互作用  

INTERACTIONS BETWEEN M-NISOLDIPINE AND HUMAN SERUM ALBUMIN BY SPECTROSCOPIC METHOD

作　　者：任晓英 王静 冯翠丽 王伟[2] 王清君[2] 李志强 

机构地区：[1]河北省保定市第二医院急诊科,河北保定071051 [2]河北医科大学药学院无机物化教研室,河北石家庄050017 [3]河北省新河县中医院妇产科,河北新河055650

出　　处：《河北医科大学学报》2013年第6期678-682,共5页Journal of Hebei Medical University

基　　金：2009年河北省教育厅资助项目(2009148);2009年河北省卫生厅资助项目(20090059);河北省科技支撑计划项目(09276438)

摘　　要：目的研究不同温度下间尼索地平（m-nisoldipine，m-Nis）与人血清白蛋白（humanselumalbumin，HSA）相互作用。方法采用紫外光谱法和荧光光谱法在模拟人体生理pH=7．4的0．1mol／L磷酸缓冲溶液中研究不同温度下m-Nis与HSA相互作用的光谱行为。结果m-Nis没有使HSA的构象发生变化。293K、301K和310K时的猝灭常数为分别为1．03×10^5mol／L，1．25×10^5mol／L和1．31×10^5mol/L；结合点数n近似为1，反应的焓变值为3．695H／mol，且△G〈0，△S〉0；m-Nis在HSA上的结合位置距色氨酸残基的距离（r）=2．96nm。结论m-Nis对HSA的荧光猝灭作用不是简单的动态猝灭或静态猝灭，而是形成了1：1的复合物，造成荧光猝灭；m-Nis与HSA之间发生的是非辐射能量转移过程，二者之间的主要作用力是疏水力。Objective To study the interactions between m-nisoldipine （m-Nis） and human serum albumin （HSA）. Methods Ultraviolet visible spectroscopy （UV-vis） and fluorescence spectroscopy were used to study the spectral behavior of interactions between m-Nis and HSA under different temperature at the physiological pH （7.4）. Results m-Nis did not cause the conformation change of the HAS; The quenching constants at 293K,301K, and 310K were 1.03 × 10^5tooL/L, 1.25× 10^5mol/L, 1.31 × 10^5moL/L, respectively; the number of binding sites （n） was nearly 1. The enthalpy change （AH） was 3. 695 kJ/mol with △G 〈 0 and △S 〉 0; The distance between binding site and tryptophan （r） = 2.96nm. Conclusion The mechanism of fluorescence quenching of m-Nis to HSA was neither static nor dynamic fluorescence quenching, but formed 1： 1 complex and resulted fluorescence quenching. The non-radialization energy transfer process occurred betwwen m-Nis and HAS and the action force was hydrophobic interaction.

关 键 词：尼索地平 血清白蛋白 光谱法 荧光 

分 类 号：R657.39[医药卫生—外科学]