花生过敏原Ara h1的热变性及其与还原糖相互作用的研究  

Studies on Thermal Denaturation of Peanut Allergen Ara h1 and its Interaction with Reducing Sugars

作　　者：徐宏[1] 沈亮亮[1] 胡章立[1] 肖杰[3] 肖华新[2] 吴锦霞[2] 李逸[1] 魏波[3] 倪卓[3] 吴序栎[4] 刘志刚[4] 

机构地区：[1]深圳大学生命科学学院,深圳市海洋生物资源与生态环境重点实验室,广东深圳518060 [2]深圳大学生命科学学院,深圳市微生物基因工程重点实验室,广东深圳518060 [3]深圳大学化学与化工学院,广东深圳518060 [4]深圳大学医学院,广东深圳518060

出　　处：《光谱学与光谱分析》2013年第8期2128-2131,共4页Spectroscopy and Spectral Analysis

基　　金：国家自然科学基金项目(30570421,41176106,31101280,81271950);教育部留学回国人员科研启动基金项目;广东省高等学校国际暨港澳台科技合作创新平台项目(2012gjhz0009);深圳市重点实验室组建项目(SW201110010);深圳市科技计划项目(CXB201104210005A);深圳大学自然科学基金应用技术开发项目;深圳市海洋生物资源与生态环境重点实验室开放基金项目资助

摘　　要：运用圆二色光谱(CD)和荧光光谱以及ELISA方法对花生蛋白Ara h1的热变性及其与还原糖的相互作用,以及过敏原性的变化进行了系统研究。实验表明,温度高于85℃时,Ara h1蛋白的二级结构才发生显著变化,表现为α螺旋结构的相对含量减少,β折叠及无规卷曲等结构的相对含量增加,其过敏原性也相应降低;木糖、果糖能与Ara h1蛋白进行相互作用进而有效稳定其蛋白结构,并显著降低其过敏原性。研究结果对食物过敏原致敏机理的深入研究,以及花生食品的合理加工具有重要的理论指导意义。The thermal denaturation of peanut allergen Ara h1,its interaction with reducing sugars and the corresponding changes in allergenicity were investigated by circular dichroism （CD）, fluorescence and ELISA method comprehensively.The experimental results indicate that the secondary structure of Ara h1changes significantly along with decreasingα-helical structure and its allergenicity with the temperature higher than 85℃,and that both xylose and fructose can stabilize Ara h1protein structure through interacting with Ara h1protein and decrease its allergenicity obviously.This study should be helpful to the further understanding of sensitization mechanism of food allergy and be useful for the guidance on reasonable manufacturing of peanut foods.

关 键 词：ARA h1蛋白 圆二色光谱 荧光 ELISA 

分 类 号：O657.3[理学—分析化学] R392.33[理学—化学]