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作 者:俞园园[1,2]
机构地区:[1]西北大学化工学院陕西省可降解生物医用材料重点实验室,陕西西安710069 [2]陕西学前师范学院化学与化工系,陕西西安710100
出 处:《化学与生物工程》2013年第7期29-32,共4页Chemistry & Bioengineering
基 金:陕西省教育厅自然科学专项项目(2013JK0703);陕西学前师范学院科研基金项目(2013KJ082)
摘 要:采用水体系合成法,以类人胶原蛋白为有机配体制备了类人胶原蛋白-铜螯合物,重点考察了反应体系的pH值和质量配位比对铜螯合率的影响,并利用紫外可见吸收光谱和傅立叶红外光谱对铜螯合物进行分析检测。确定优化的合成条件为:体系pH值11.0,类人胶原蛋白与硫酸铜的质量比10∶1。分析结果表明:类人胶原蛋白和无机Cu2+之间存在相互作用,生成的铜螯合物是一种不同于类人胶原蛋白的新化合物;羰基(C=O)和亚氨基(N-H)均与蛋白质-金属螯合物的形成有关,且该螯合物保持了类人胶原蛋白分子本身的α-螺旋结构。为类人胶原蛋白-铜螯合物的进一步研究开发奠定了基础。In this paper,the complex of human-like collagen (HLC) with copper is prepared in aqueous solution and is analyzed by UV-vis absorption spectroscopy and FTIR. The effects of pH value and chelating mass ratio on the coordination efficiency are investigated,and the optimum synthetic conditions are as follows.the p H value of 11.0 and the mass ratio of HLC to copper sulfate of 10 : 1. Moreover,it can be concluded from UV-vis absorption spectra that there exists interaction between HLC and copper ions,and the complex is a new chemi- cal compound different from pure protein. In the complex of copper, HLC acts as ligand,linking the copper ions via both groups of C=O and N--H,and the complex retains the a-helical structure of HLC. The results provide theoretical evidence for the further study of the complex of HLC with copper.
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