光谱技术结合分子模拟探测糖精钠与人血清白蛋白相互作用  

Exploring the interaction between sodium saccharin and human serum albumin by spectroscopic and molecular modeling approaches

作　　者：张国文[1] 汪浪红[1] 王亚萍[1] 

机构地区：[1]南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,江西南昌330047

出　　处：《南昌大学学报（理科版）》2013年第4期355-358,365,共5页Journal of Nanchang University(Natural Science)

基　　金：国家自然科学基金项目(31060210;21167013);食品科学与技术国家重点实验室基金项目SKLF-ZZB-201305;SKLF-ZZA-201302;SKLF-KF-201203)

摘　　要：在人体生理酸度(pH 7.4)条件下,运用荧光、紫外和圆二色谱法并结合分子模拟技术研究了甜味剂糖精钠(SSA)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明,SSA通过静态方式猝灭HSA的荧光,SSA在HSA上有一个结合位点位于subdomain IIA(site I位),分子模拟证实了该结合位点。计算出的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)均为负值,表明氢键与范德华力是形成SSA-HSA复合物的主要驱动力。紫外吸光光谱与圆二色谱分析显示,SSA的存在诱导HSA的多肽链发生了部分伸展。The interaction between a food sweetener, sodium saccharin （SSA） and human serum albumin （HSA） in simulative physiological buffer （pH 7.4） was investigated by fluorescence, （UV-vis） absorption and circular dichroism （CD） spectroscopy,coupled with molecular modeling approach. The results suggested that the fluorescence quenching of HSA by SSA was considered as a static quenching procedure. There was a single class of binding site for SSA on HSA,which located in subdomain ⅡA （site Ⅰ） of HAS. Furthermore,molecular docking studies confirmed the binding site. The negative values of enthalpy change （△H） and entropy change （△S） indicated that the binding process was driven mainly by hydrogen bonds and van der Waals forces. Analysis of UV-vis absorption and CD spectra showed that SSA induced a partial protein unfolding.

关 键 词：糖精钠 人血清白蛋白 结合模式 分子模拟 

分 类 号：O657.3[理学—分析化学]