凝血酶敏感蛋白的分子结构及其生物功能  

作　　者：陈正权 

机构地区：[1]上海市浦东中心医院

出　　处：《生命的化学》1991年第6期29-33,共5页Chemistry of Life

摘　　要：一、来源与分布 1971年,美国学者Baenziger等人从细胞外基质中分离出一种具有调节血小板粘附与聚集功能、分子量为190 KD的蛋白质,它是受凝血酶刺激后由血小板α颗粒所释放的,Baenziger将其命名为凝血酶敏感蛋白(Throm- bin-sensitive protein,简称TSP)。后来,许多实验室相继证实,凝血酶敏感蛋白是由三条相同的多肽链连接而成的大分子,每条肽链的分子量为145～180 KD,分子量的差异主要是由于各实验室采用的实验条件不一所致。 TSP的血浆浓度很低,约20ng/ml,但组织分布很广,除了存在于活化的血小板表面以外,成纤维细胞、内皮细胞、主动脉平滑肌细胞、神经胶质细胞、Ⅱ型小泡肺细胞以及单核吞噬细胞也都可以合成、分泌TSP。因此,TSP是构成细胞外基质的重要组分,参与细胞外基质多种功能的表达。

关 键 词：凝血酶 敏感蛋白 TSP 结构 功能 

分 类 号：Q71[生物学—分子生物学]