B型产气荚膜梭菌β毒素的表达与纯化  

Expression and Purification of Type-B Clostridium perfringens β-toxin Protein

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作  者:王春波[1] 王琳[1] 霍萍萍[1] 刘磊 袁昉 孙金良 赵宝华[1] 

机构地区:[1]河北师范大学生命科学学院,河北石家庄050024 [2]河北圣雪大成制药有限责任公司,河北石家庄051430

出  处:《河北师范大学学报(自然科学版)》2014年第6期617-621,共5页Journal of Hebei Normal University:Natural Science

基  金:河北省自然科学基金(2009000290)

摘  要:将构建好的表达产气荚膜梭菌β毒素的重组质粒pET-32a-β转化大肠杆菌BL21(DE3),将得到的重组菌株BL21(DE3)(pET-32a-β)用IPTG进行诱导表达,探究其最佳诱导时间.对所表达的β毒素包涵体进行变性、纯化和复性,获得了纯度较高的可溶性蛋白,动物免疫实验取得了良好的结果,为下一步抗产气荚膜梭菌β毒素的单克隆抗体和单链抗体的研究奠定基础.The recombinant plasmid pET-32a-β,which was constructed for expressing Clostridium perfringensβ-toxin protein,was transformed into E.coli BL21(DE3).Then the recombinant strain E.coli BL21(DE3)(pET-32a-β)was induced by IPTG,and the induction time was optimized.The soluble and purifiedβ-toxin protein was obtained through denaturing and refolding the inclusion body.The animal immune experiment also showed good results,which has laid the foundation for further research on monoclonal antibody and single-chain antibody of anti-Clostridium perfringensβ-toxin protein.

关 键 词:产气荚膜梭菌β毒素 表达 纯化 复性 

分 类 号:Q78[生物学—分子生物学]

 

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