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机构地区:[1]常州市第三人民医院急诊科,江苏常州213001 [2]常州市第三人民医院检验科
出 处:《徐州医学院学报》2015年第2期105-108,共4页Acta Academiae Medicinae Xuzhou
基 金:常州市卫生局重大科研项目(ZD201212)
摘 要:目的:构建原核表达载体pQE30-PEP-1-SOD1,并进行PEP-1-SOD1融合蛋白表达和纯化。方法载体质粒pQE-30及模板质粒pUC57-PEP-1-SOD1分别进行酶切后,构建原核表达载体pQE30-PEP-1-SOD1载体。经测序证实构建成功后,转化JM109,表达PEP-1-SOD1融合蛋白,并进行鉴定。结果 SDS-PAGE电泳分析表明,位于相对分子质量约25×10^3处出现PEP-1-SOD1的目标表达条带;目的蛋白以天然的可溶性的形式存在。结论已成功制备出PEP-1-SOD1融合蛋白。Objective To establish a prokaryotic expression vector pQE 30-PEP-1-SOD1 and express and purify PEP-1-SOD1 fusion protein .Methods The vector pQE30-PEP-1-SOD1 was established using a plasmid pQE -30 and a template plasmid pUC57-PEP-1-SOD1 through enzymatic digestion .The recombinant plasmid was then se-quenced before transformed into JM109 for expression of PEP -1-SOD1 fusion protein.The resultant products were i-dentified by SDS-PAPG electrophoresis.Results According to SDS-PAGE analysis, the target protein was present in a soluble form with about 25×10 3 molecular weight .Conclusion The fusion protein PEP -1-SOD1 is successfully prepared.
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