乙氧基白屈菜红碱与人血清白蛋白的相互作用  

The Interaction of Human Serum Albumin with Ethoxychelerythine

作　　者：潘先良 钟明[2] 冯务群[3] 

机构地区：[1]岳阳新华达制药有限公司,湖南岳阳414000 [2]湖南理工学院化学化工学院,湖南岳阳414006 [3]湖南中医药高等专科学校,湖南株洲412012

出　　处：《湖南理工学院学报（自然科学版）》2015年第3期69-72,94,共5页Journal of Hunan Institute of Science and Technology(Natural Sciences)

基　　金：国家自然科学基金项目(21276071);湖南省科技计划项目(2013FJ3007);湖南省教育厅高校创新平台开放基金项目(2015);岳阳市产学研结合创新平台立项建设科技攻关项目(2013)

摘　　要：采用荧光光谱法研究了乙氧基白屈菜红碱(ECHE)与人血清白蛋白(HSA)相互作用的机制.在模拟人体生理条件下,根据二者相互作用的光谱学特征,采用Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程计算了三个温度下ECHE与HAS的结合参数.结果表明:在290K,300K,310K时ECHE与人血清白蛋白的结合常数分别为1.595×105 L?mol-1,1.718×105 L?mol-1,1.680×105 L?mol-1;结合位点数分别为1±0.06;二者之间的主要作用力为静电作用力.研究表明ECHE与人血清白蛋白之间作用生成了无荧光效应的复合物,属静态猝灭.Fluorescence spectrophotometry was employed to investigate the interaction of human serum albumin（HSA） with ethoxysaguinarine（ECHE）. According to Lineweaver-Burk equation and thermodynamic equation, the binding constants and binding sites at different temperatures for the interaction of HSA with ethoxysaguinarine were obtained. The binding constants at three temperatures were 1.595×105Lmol-1（290K）, 1.718×105L ？ mol-1（300K） and 1.680×105L ？ mol-1（310K） respectively. The binding-site was about 1±0.06. The intermolecular forces between them were electrostatic forces. It was shown that ECHE quenches the fluorescence of HAS by forming the ECHE-BSA complex. The quenching mechanism in the experiment was mainly attributed to static quenching.

关 键 词：乙氧基血根碱 人血清白蛋白 荧光猝灭 

分 类 号：O561.3[理学—原子与分子物理] O629.7[理学—物理]