儿茶酚异喹啉类物质Salsolinol(Sal)对α-Syn纤维化程度的影响  

Study on the Effect of Salsolinal on the Fibration of α-Synuclein

作　　者：段晋燕[1,2] 刘可夫[2] 庆宏[2] 邓玉林[2] 

机构地区：[1]中国人民解放军总医院临床检验科,北京100853 [2]北京理工大学生命学院,北京100081

出　　处：《生命科学仪器》2015年第6期21-23,共3页Life Science Instruments

基　　金：解放军总医院科技创新苗圃基金资助课题(13KMM39);国家自然科学基金联合基金项目(U1532264)

摘　　要：目的:研究儿茶酚异喹啉类物质1-甲基-6,7-二羟基-1,2,3,4-四氢异喹啉(salsolinol,Sal)对帕金森病关键蛋白α突触核蛋白(α-syulcein,α-syn)纤维化程度的影响。方法:将重组人源α-Syn蛋白与不同浓度的Sal共同孵育,通过Th T染色对α-Syn成纤维状况进行监测。同时,利用扫描电镜和激光共聚焦显微镜观察α-Syn与Sal共孵育后的形态变化。结果\结论:实验结果表明Sal具有将α-Syn稳定在寡聚体或者原纤维状态的能力,且呈浓度依赖性,Sal浓度越大,α-Syn纤维化进程越缓慢。这一发现为进一步研究α-Syn和儿茶酚异喹啉类物质在PD发生和发展过程中起到的作用提供了一定的实验依据。Object This study was to explore the relationship between salsolinal（Sal） and the fi bration of α-synuclein（α-Syn）. Method Recombinant humana α-Syn was incubated with different concentration of Sal, respectively. The fi bration of α-syn was investigated via thionfl avin T（thT） assay, confocal laser scanning microscopy and transmission electron microscopy（TEM）. Results／Conclusion Consequently, it was found that Sal could able to stabilize α-Syn in the oligomer form or protofi brils, which was more toxic than the fi ber form. This result provides new evidence for understanding the pathogenesis of PD.

关 键 词：帕金森病 1-甲基-6 7-二羟基-1 2 3 4-四氢异喹啉 Α突触核蛋白 寡聚体 原纤维 

分 类 号：S858.23[农业科学—临床兽医学]