采用超低场生物力谱技术研究核酸适配体与凝血酶蛋白的相互作用  

Investigating the Binding Force of Thrombin and Its Aptamer Based on Ultra-Low-Field Biological Force Spectroscopy

作　　者：鲁攀[1,2] 柴亚红[2] 鲁圣军[1] 姚立[2] 

机构地区：[1]贵州大学材料与冶金学院,贵阳550025 [2]中国科学院化学研究所分子动态与稳态国家重点实验室,北京100190

出　　处：《化学通报》2016年第6期554-557,共4页Chemistry

基　　金：国家自然科学基金项目(21573250);贵州省工业攻关项目(黔科合GY字[2009]3016);中国科学院项目(YZ201424)资助

摘　　要：蛋白质和核酸是构成生命体最为重要的两类生物大分子,它们之间的相互作用是分子生物学研究的中心问题之一,也是许多生命活动的重要组成部分。本文基于一种全新的超低场生物力谱技术,以凝血酶蛋白为研究对象,考察了凝血酶与其对应的核酸适配体之间的相互作用。结果表明,凝血酶蛋白与核酸适配体之间的结合力大小约为80 p N。同时,在分子水平上获得了凝血酶蛋白与核酸适配体之间的解离动力学信息。Nucleic acids and proteins are two kinds of most important molecules in cells. Study on their interaction is one of the key issues in molecular biology. Here,we investigated the interaction between thrombin and its corresponding aptamer（ T15） based on a new ultra-low-field biological force spectroscopy. The result showed that the binding force of thrombin / aptamer complex is about 80 p N. In addition,the dissociation kinetic information of thrombin / apatamer had been obtained on the molecular level.

关 键 词：凝血酶蛋白 核酸适配体 相互作用力 超低场生物力谱 

分 类 号：O629[理学—有机化学]