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作 者:任晨霞[1] 郭萍[1] 麻丽霞[1] 郭颖[1] 曹文君[1]
机构地区:[1]长治医学院山西省高等学校血脂代谢与血液病重点实验室,长治046000
出 处:《基因组学与应用生物学》2016年第5期1002-1007,共6页Genomics and Applied Biology
基 金:山西省基础研究计划项目(2015021185);长治医学院科技创新团队项目(CX201507);长治医学院普及项目(QDZ201503)共同资助
摘 要:DIXDC1(dishevelled-axin domain containing 1)是新近发现的Wnt通路成员,但针对该基因的功能研究报道很少。本研究通过生物信息学方法分析了DIXDC1蛋白的理化性质、亚细胞结构定位、跨膜区和信号肽、二级结构和超二级结构,蛋白相互作用网络,及DIXDC1分子的进化保守性等。结果表明,人DIXDC1蛋白是酸性亲水蛋白,无跨膜区和信号肽,定位于细胞核和细胞质的可能性较大,主要二级结构元件是α螺旋,属于CH和DIX蛋白超家族。本研究分析得知DIXDC1具有利于蛋白间相互作用的结构特点和在多种亚细胞结构的定位特点,表明其具有更为复杂的功能,为深入研究DIXDC1的具体基因功能提供一定的参考。DIXDC1(dishevelled-Axin domain containing 1) was a newly discovered member of Wnt signaling pathway, however, it was rarely reported for the gene function research. In this survey, the structure and function of DIXDC1 protein were analyzed by bioinformatics methods, including physical and chemical properties, the subcellular position, transmembrane region, signal peptide, secondary structure and super secondary structure,protein interaction networks and evolutionary tree. The results showed that human DIXDC1 protein was acidic and hydrophilic, without transmembrane region and signal peptide, and it likely located in the nucleus and cytoplasm.The main secondary structure element was alpha helix, belonged to CH and DIX protein superfamily. The results provide certain references for further research on DIXDC1 function.
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