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作 者:田鲲[1] 杜芹[1] 廖楚航[1] 费伟[1] 任小华[1]
机构地区:[1]四川省医学科学院.四川省人民医院口腔科,四川成都610071
出 处:《实用医院临床杂志》2016年第4期56-59,共4页Practical Journal of Clinical Medicine
基 金:四川省科技支撑计划资助项目(编号:2013SZ0020)
摘 要:目的重组并表达釉原蛋白N-端酪氨酸富集段(tyrosine-rich amelogenin peptide,TRAP),研究其自组装行为与矿化能力的关系。方法合成TRAP基因,与原核表达载体p Cold-SUMO行质粒构建,于BL21(DE3)Chaprone宿主菌中诱导表达并纯化,在类唾液Ca2+、PO43-环境中观察其对羟基磷灰石晶体成核的诱导作用。结果成功获得人釉蛋白功能电段LRAP并在原核生物中表达,TRAP能聚集成类釉原蛋白的纳米球状功能结构,进一步诱导晶体生长成熟。结论 TRAP是重要的釉原蛋白功能域,能部分模拟其定向诱导晶体矿化的能力,是修复不规则微量牙体硬组织缺损的又一选择。Objective To recombine and express the human tyrosine rich amelogenin peptide ( TRAP) and investigate the re-lationship between assembly and mineralization of recombinant TRAP .Methods In this research,we recombined the human TRAP through prokaryotic expression vector Cold-SUMO,and then transformed into E.coli BL21 (DE3) Chaprone to get the purified protein . Induction role of TRAP in hydroxyapatite crystal nucleation under human saliva like environment of Ca 2+and PO4 3-was investigated .Re-sults Human genes of TRAP success fully expressed in prokarytic ,TRAP can make amelogenin-like nano-spherically functional struc-ture,and further induce crystal nucleation maturation .Conclusion TRAP is an important functional domain of amelogenin which has an ability to partially induce crystal nucleation .It is another choice for repairing irregular hard tissue defection.
分 类 号:R318[医药卫生—生物医学工程]
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