原核生物糖基转移酶PglL的研究进展  

Progress on Glycosyl Transferase PglL of Prokaryotes

作　　者：刘志成[1,2] 潘超[2] 朱力[2] 井申荣[1] 王恒樑[2] 

机构地区：[1]昆明理工大学医学院,云南昆明650500 [2]军事医学科学院生物工程研究所,北京100071

出　　处：《生物技术通讯》2016年第5期724-727,共4页Letters in Biotechnology

摘　　要：原核生物蛋白质糖基化修饰系统包括N-糖基化和O-糖基化两种,其中O-糖基化修饰系统中的寡糖基转移酶PglL对底物和糖链的特异性更低,在利用蛋白糖基化制备多糖结合疫苗中应用范围更广。简要综述了PglL的基本结构及其在糖基化反应中的特异性,为以后PglL的应用提供初步指导。Protein glycosylation modification system in prokaryotes includes N- and O-glycosylation. Base trans-ferase PglL, one of the O-glycosylation modification system members, has lower selectivity for substrate and thepolysaccharide, and has been used more widely than other transferase in protein glycosylation during preparationof polysaccharide conjugate vaccine. As the guidance of PglL research, this article summarized the basic structureof PglL and its selectivity in glycosylation reactions.

关 键 词：原核生物 糖基转移酶 PglL 糖蛋白 特异性 

分 类 号：Q555[生物学—生物化学]