家蚕MBP-Bmlp7蛋白的克隆表达及免疫学鉴定  

Expression and immunological identification of MBP-Bmlp7 from Bombyx mori

作　　者：曹会[1] 蔡德丰[2] 杨平常[1] 刘志刚[1] 夏立新[1] 

机构地区：[1]深圳大学医学部,呼吸疾病国家重点实验室深圳大学变态反应分室,广东深圳518060 [2]深圳市儿童医院检验科,广东深圳518026

出　　处：《深圳大学学报（理工版）》2017年第2期117-121,共5页Journal of Shenzhen University(Science and Engineering)

基　　金：国家自然科学基金资助项目(81273275);广东省科技计划资助项目(2014A020212422)~~

摘　　要：克隆表达家蚕蚕蛹30 kD(1 kD=1 u)脂蛋白家族成员Bmlp7(Bombyx mori lipoprotein 7)的融合蛋白,鉴定其致敏原性.合成Bmlp7的基因后连接至载体质粒p MAL-C5e上,在大肠杆菌BL21中诱导表达出麦芽糖结合蛋白(maltose binding protein,MBP)-Bmlp7,纯化后,利用Western blot鉴定MBP-Bmlp7融合蛋白与家蚕过敏患者血清中特异性免疫球蛋白E(immunoglobulins E,Ig E)的结合能力.结果显示,纯化得到了纯度较高的MBP-Bmlp7融合蛋白,且该融合蛋白能够与家蚕过敏患者血清特异性IgE结合,说明Bmlp7是家蚕中一种潜在的致敏原.The open reading frame of Bmlp7 from silkworm （Bombyx mori） was chemically synthesized and cloned into plasmid pMAL-c5e. The recombinant plasmid pMAL-Bmlp7 was transformed into E. coli BI21 and expressed as a fusion protein. The protein was purified using amylose affinity chromatography and purified to homogeneity. The immunoglobulins E （IgE） reactivity of the fusion protein was assayed by western blotting using sera of patient with silkworm allergies. The results show that the Bmlp7 fusion protein has IgE reactivity with the oatient sera.

关 键 词：免疫学 家蚕 30 k D脂蛋白 表达纯化 免疫印迹 融合蛋白 免疫原性 

分 类 号：R392.8[医药卫生—免疫学] Q966[医药卫生—基础医学]