硒在血影收缩蛋白(Spectrin)聚合态间相互转化中的作用  

作　　者：杨福愉[1] 杨剑[1] 刘志梅[1] 

机构地区：[1]中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室,北京100080

出　　处：《自然科学进展（国家重点实验室通讯）》1991年第4期371-374,共4页

基　　金：国家自然科学基金

摘　　要：我们实验室曾报道大骨节病患儿红细胞血影收缩蛋白(Spectrin)与膜结合的程度降低,Spectrin容易从膜上解离下来,二聚体(SPD)/四聚体(SPT)比例增大.体外实验表明,微量的Na_2SeO_3能明显减少老化红细胞Spectrin从膜上脱落,并能促进Spectrin与去除Spectrin的红细胞内翻外囊泡(Inside-outvesicles)重组.实验结果表明,Na_2SeO_3减少Spectrin从膜上解离下来是通过与它的巯基相作用,使其构象发生改变从而产生稳定膜骨架的效果. 在人红细胞膜上,Spectrin主要以四聚体(SPT)的形式存在,如果它的二聚体(SPD)本身有缺陷不能形成SPT,则会影响膜骨架的稳定程度而使红细胞膜产生病变.硒对稳定人红细胞膜骨架的作用是否与其维持Spectrin的寡聚体(SPO)、SPT的状态有关?本文对此做了研究,尤其对硒在SPTSPD相互转变过程中的作用做了探讨.

关 键 词：硒 血影收缩蛋白 聚合态 相互转化 

分 类 号：Q592.1[生物学—生物化学]