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作 者:徐春晓[1] 姚立红[1] 祖东[1] 黄国锦[1] 严馨蕊[1] 柴映爽[1] 陈爱珺[1] 张智清[1]
机构地区:[1]中国预防医学科学院病毒学研究所
出 处:《中国生物制品学杂志》2002年第6期357-360,共4页Chinese Journal of Biologicals
基 金:国家863高科技生物领域基金资助(No.2001AA215251)项目。
摘 要:目的 从大肠杆菌破碎液中纯化可溶性肿瘤坏死因子受体Ⅱ,获得能够中和TNF活性的受体蛋白。方法 菌体破碎液经热沉淀处理后,用金属鳌合层析柱纯化重组蛋白。并对蛋白的理化特性和生物学活性进行分析。结果 纯化的重组蛋白纯度大于95%,并且能中和TNF的生物学活性,抑制其对细胞的杀伤作用。结论该工艺能简便有效地纯化出TNF受体蛋白,为进一步深入研究奠定了基础。Objective To purify soluble tumor necrosis factor receptor Ⅱ from E. coli and prepare the receptor protein neutralizing TNF activity. Methods The recombinant protein was extracted by metal chelate Sepharose chromatography from E . coli after sonication and heat - treatment and analyzed for physical, chemical and biological properties. Results The recombinant protein reached a purity of above 95% . It can neutralize the bioactivity of TNF and inhibit the killing effect on cells. Conclusion TNF receptor protein was simply and effectively purified by the procedure. It laid a foundation of further study on TNF receptor.
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