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作 者:何文妮 陈开意 邵波[1] HE Wenni;CHEN Kaiyi;SHAO Bo(Zhejiang Shuren University,Hangzhou 310015,China)
机构地区:[1]浙江树人大学,浙江杭州310015
出 处:《河南化工》2020年第9期23-28,共6页Henan Chemical Industry
摘 要:研究对氨基苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的荧光光谱特征。利用荧光光谱法,研究不同浓度、不同反应时间及不同pH值下对氨基苯甲酸和牛血清白蛋白相互作用的猝灭效果,分辨静态猝灭还是动态猝灭。对氨基苯甲酸对牛血清白蛋白有荧光猝灭作用,反应25 min后即可测定其荧光强度,猝灭类型为静态猝灭。PABA与BSA有较强的结合能力,实验表明它们可形成一个结合位点。通过同步荧光的测定,可知两者发生相互作用时的位置更接近于蛋白质分子结构上的色氨酸残基。The fluorescence spectra of p-aminobenzoic acid and bovine serum albumin(BSA)are studied.The quenching effect of p-aminobenzoic acid and bovine serum albumin under different concentration,reaction time and pH value is studied by fluorescence spectroscopy,distinguish between static quenching and dynamic quenching.p-aminobenzoic acid has a fluorescence quenching effect on bovine serum albumin,and its fluorescence intensity can be measured after 25 min of reaction.The quenching type is static quenching.PABA and BSA have strong binding ability,and experiments show that they can form a binding site.Through the determination of synchronous fluorescence,it can be seen that the interaction position of the two is closer to the tryptophan residue on the protein molecular structure.
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