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作 者:王建文 焦磊 王秉翔 WANG Jian-wen;JIAO Lei;WANG Bing-xiang(The Third Research Department,Lanzhou Institute of Biological Products Co.,Ltd.,Center for Gansu Provincial Vaccine Engineering Research,Lanzhou 730046,Gansu Province,China)
机构地区:[1]兰州生物制品研究所有限责任公司第三研究室,甘肃省疫苗工程技术研究中心,甘肃兰州730046
出 处:《微生物学免疫学进展》2021年第2期90-95,共6页Progress In Microbiology and Immunology
摘 要:致死因子(lethal factor, LF)是一种能水解丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinase, MAPK)家族的金属蛋白酶,是炭疽毒素(toxin)的重要成分之一。炭疽LF由四个结构域组成:结构域Ⅰ主要负责与保护性抗原(protective antigen, PA)结合;结构域Ⅱ是主要功能区域;结构域Ⅲ具有高度可变性且能与底物特异性结合;结构域Ⅳ含有锌离子结合序列,发挥蛋白质的毒性作用。现就炭疽LF各个结构域的结构和功能,以及部分结构域中残基突变后对该蛋白质毒力的影响作一概述。Lethal factor(LF) is a kind of metalloprotease that can hydrolyze mitogen-activated protein kinase(MAPK) family, and is one of the important components of anthrax toxin protein(toxin). It is composed of 4 domains: domain I is mainly responsible for binding to the protective antigen(protective antigen, PA);domain II is the main functional area;domain Ⅲ is highly mobile and can specifically bind to the substrate;domain IV contains zinc ion binding sequence to exert the toxic effect of protein. The structure and function of each domain of the anthrax lethal factor are reviewed, and the effects of the residues’ mutation to the virulence of LF are discussed.
分 类 号:R378.72[医药卫生—病原生物学]
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