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作 者:周岳 Yue Zhou(State Key Laboratory of Protein and Plant Gene Research,School of Advanced Agricultural Sciences,Peking-Tsinghua Center for Life Sciences,Peking University,Beijing 100871,China)
机构地区:[1]北京大学蛋白质与植物基因研究国家重点实验室,现代农学院,北京大学-清华大学生命科学联合中心,北京100871
出 处:《科学通报》2024年第2期140-142,共3页Chinese Science Bulletin
摘 要:组蛋白翻译后修饰是重要的表观遗传调控方式,包括组蛋白甲基化、乙酰化、磷酸化和泛素化等,在真核生物的基因组DNA复制、损伤修复、基因转录等生物学过程中发挥着重要的作用.组蛋白H2A单泛素化修饰(H2Aub)在动植物中高度保守,通常与基因的转录抑制相关[1,2].组蛋白泛素化是可逆的,维持生物体内组蛋白泛素化的正常水平对正常生长发育至关重要.以往的研究表明,动植物中具有保守RING结构域的E3连接酶形成PRC1复合体,负责催化H2A的单泛素修饰[1,3].组蛋白H2A去泛素化需要去泛素蛋白酶催化,对调控染色质上的H2A泛素修饰水平具有重要作用.以往的研究已经在动物中弄清了H2A去泛素化的分子机制,然而对植物中组蛋白H2A去泛素化的分子机制知之甚少.
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