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作 者:李德慧[1] 屈飞勇 黄意情 杜雨华 杨波[1] 苗艳萍[1] 田健[1] 许佳明[1] 林喆[1] LI De-hui;QU Fei-yong;HUANG Yi-qing;DU Yu-hua;YANG Bo;MIAO Yan-ping;TIAN Jian;XU Jia-ming;LIN Zhe(College of Pharmacy,Changchun University of Chinese Medicine,Changchun Jilin 130117,China)
出 处:《时珍国医国药》2024年第8期2026-2030,共5页Lishizhen Medicine and Materia Medica Research
基 金:吉林省中医药管理局科技项目(2022006);吉林省卫生健康科技能力提升项目(2022JC032);吉林省科技发展项目(YDZJ202301ZYTS187);国家级大学生创新创业训练计划项目(202210199051);创新创业人才培养视域下中医药院校无机化学教学研究与实践(GH21130)。
摘 要:目的 研究人参皂苷Rb3(GSRb3)与牛血清白蛋白(BSA)的分子作用机制。方法 在模拟生理条件下,应用荧光光谱、吸收光谱和拉曼光谱测定了GSRb3与BSA的相互作用机理、主要作用力类型、热力学参数和作用位点等。结果 GSRb3引起BSA荧光淬灭的机制为联合淬灭。热力学分析的结果表明范德华力和氢键是GSRb3和BSA分子之间的主要作用力。拉曼光谱结果表明GSRb3与BSA的色氨酸残基结合。结论 GSRb3与BSA之间相互作用形成复合物,该研究为进一步理解GSRb3与生物大分子的相互作用提供理论基础。Objective To study the interaction between ginsenoside Rb3(GSRb3)with bovine serum albumin(BSA)at the mo-lecular level.Methods Under simulated physiological conditions,the interaction mechanism,main force types and thermodynam-ic parameters of GSRb3 and BSA were determined by fluorescence,absorption and Raman spectroscopy.Results GSRb3 induced fluorescence quenching of BSA by a mixed quenching.The results of thermodynamic analysis indicated that van der Waals force and hydrogen bonding were the main forces of the complex.Raman spectroscopy results indicated that GSRb3 binds to tryptophan residues of BSA.Conclusion GSRb3 interacts with BSA to form a complex.This work provides a theoretical basis for further un-derstanding of the interaction between GSRb3 and biomolecules.
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