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作 者:渠莉 薛红卫 Li Qu;Hongwei Xue(School of Agriculture and Biology,Shanghai Jiao Tong University,Shanghai 200240,China;Guangdong Laboratory for Lingnan Modern Agriculture,College of Agriculture,South China Agricultural University,Guangzhou 510642,China)
机构地区:[1]上海交通大学农业与生物学院,上海200240 [2]岭南现代农业科学与技术广东省实验室,华南农业大学农学院,广州510642
出 处:《科学通报》2024年第25期3684-3685,共2页Chinese Science Bulletin
摘 要:蛋白质磷酸化是由蛋白激酶催化完成的一种重要的蛋白翻译后修饰,是真核生物复杂信号网络的重要组成部分^([1]).在各种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶中, I型酪蛋白激酶(casein kinase 1, CK1)的结构和功能在真核生物中都高度保守,通过介导不同底物的磷酸化参与动植物多种信号通路,在细胞增殖、节律等细胞活动中发挥关键调控作用,并调控代谢和疾病的发生等^([2~5]).对植物CK1的研究表明其在植物激素合成和信号感知、光信号响应、细胞分裂、开花时间以及叶片衰老等方面发挥重要调控作用^([3,6~8]).由于CK1的功能广泛且底物众多(人类蛋白组分析显示近一半的蛋白可以被磷酸化,其中约9.5%的磷酸化由CK1介导^([2])),对CK1内源底物的准确鉴定已成为系统揭示CK1功能的瓶颈.尽管一些公开数据库可以进行底物和磷酸化位点的预测,但这些位点是否在体内存在需要验证,局限性大.
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