大豆叶片57kD钙依赖蛋白激酶自磷酸化性质的研究  被引量:1

STUDY ON THE AUTOPHOSPHORYLATION CHARACTERISTICS OF A 57KD CDPK FROM SOYBEAN PRIMARY LEAF

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作  者:赵弘巍[1] 宋爽[1] 朱亮基[1] 王勇[1] 王宁宁[1] 

机构地区:[1]南开大学生命科学院生物化学与分子生物学系,天津300071

出  处:《南开大学学报(自然科学版)》2002年第4期16-19,110,共5页Acta Scientiarum Naturalium Universitatis Nankaiensis

基  金:国家自然科学基金 ( 39870 0 66)

摘  要:本实验证明大豆叶片质膜上 5 7k D钙依赖蛋白激酶具有较强的体外自磷酸化活性 ;并且其体外自磷酸化水平受到人工诱导衰老处理的明显促进及外源 6-BA预处理的有效抑制 ,暗示该激酶可能参与外源细胞分裂素对大豆叶片衰老的调控过程 .进一步的生化分析表明 ,其自磷酸化位点可能发生在丝氨酸和苏氨酸等残基上 ,而在酪氨残基上未发生磷酸化反应 .Autophosphorylation of protein kinases (PK) is an important posttranslational modification which, in many cases, significantly modifies further catalytic activity by the PK. Here we report our study on the autophosphorylation characteristics of a 57kD plasma membrane calcium dependent protein kinase (CDPK) from soybean primary leaf. In situ phosphory lation analysis suggested the involvement of this kinase in the retardation effect of 6 BA on soybean leaf senescence, and the TLC analysis implied it autophosphorylated on Ser and Thr residuals, but not on Tyr residual.$$$$

关 键 词:大豆 叶片 57kD 钙依赖蛋白激酶 自磷酸化 磷酸化氨基酸 衰老调控 植物生长发育 

分 类 号:Q946.557[生物学—植物学] S56[农业科学—作物学]

 

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