小分子蛋白骨架提高噬菌体展示肽亲和力  

The protein scaffold improves affinity of phage display peptide

作　　者：冯福民 李敬云 

机构地区：[1]军医医学科学院微生物流行研究所，北京100071 [2]全军艾滋病检测中心，北京100071

出　　处：《生物技术通讯》2003年第1期57-59,共3页Letters in Biotechnology

摘　　要：本文综述小分子蛋白骨架在提高噬菌体展示肽亲和力方面的作用。目前已知的天然及人工合成的小分子蛋白骨架包括α-螺旋结构、β-折叠片结构和α-螺旋与β-折叠片复合结构。α-螺旋结构展示肽亲和力高达87pmol/L,比野生型高12500倍;β-折叠片结构展示肽亲和力也达到20pmol/L,比野生型高600倍;α-螺旋与β-折叠片复合结构主要是锌指结构域,具有结构复杂、亲和力高的特点。小分子蛋白骨架主要通过提高展示肽的空间构象和对蛋白酶的稳定性而提高亲和力,展现出良好的应用前景。This review addressed the function of pr ot ein scaffold on improving the affinity of phage display peptide.At present ,t he protein scaffold,which is nature or synthesized,includeá-helix,a-stran ds and compound ofá-he-lix-a-strands.The affinity ofá-helix combinatori al peptide can reach to87pmol/L,a12500-fold increased affinity compare d with wild peptide.a-strands also improves the affinity of phage display pep tide to20pmol/L,a600-fold compared with wild peptide.The zinc-finger d omain is one of compound ofá-helix-a-strands,which has a com-plex structu re and high affinity.The protein scaffold can improve the affinity of phage dis play peptide with a spatial frameworks and a higher proteolytic stability.It wi ll be have a good application.

关 键 词：小分子蛋白骨架 哓菌体展示肽 亲和力 Α-螺旋 β-折叠片 

分 类 号：Q516[生物学—生物化学]