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机构地区:[1]郧阳师范高等专科学校化学系,湖北丹江口442700
出 处:《湖北大学学报(自然科学版)》2003年第4期325-329,共5页Journal of Hubei University:Natural Science
基 金:郧阳师专科研项目(2003A05)
摘 要:用紫外-可见和红外光谱及原子力显微法表征了血红素蛋白质-甲基纤维素膜修饰电极.紫外-可见和红外光谱显示,在甲基纤维素(MC)凝胶中,蛋白质保持原始构象;在溶液pH3.0~10.0范围内,蛋白质的构象可逆地变化.原子力显微图像表明蛋白质与MC水凝胶之间存在较强的作用.研究了血红素蛋白质催化还原O2、H2O2和NO的机理.实验表明,还原O2和NO时,血红素蛋白质-MC修饰电极能重复使用,催化活性几乎不变;而催化H2O2时,催化活性下降较快,表明其反应历程有显著的差异.稳定的蛋白质-MC修饰-.Ultraviolet visible (UV-Vis) and reflection absorption infrared (RAIR) spectra suggest that proteins keep their original conformation in methyl cellulose (MC) film, and the conformation changes reversibly in a range of pH 3.0~10.0. AFM images indicate a stable and crystal-like structure formed possibly due to the synergistic interaction of hydrogen bonding between MC hydrogel and hemoproteins.The mechanisms for catalytic reduction of oxygen, hydrogen peroxide and nitric oxide by proteins entrapped in MC hydrogel were also explored.
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