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机构地区:[1]北京大学药学院化学生物学系,北京100083
出 处:《中国稀土学报》2004年第1期145-148,共4页Journal of the Chinese Society of Rare Earths
基 金:国家自然科学基金(29890280)资助项目
摘 要:提取并纯制了人红细胞收缩蛋白(SP),用荧光滴定,园二色散(CD)谱研究了稀土离子Ln3+与SP的作用。Scatchard法解析表明,每个收缩蛋白四聚体分子有870个Eu3+离子的结合部位,其中290个为强结合部位,其K1=5.8×105L·mol-1;其余580个为弱结合部位,其K2=3.3×104L·mol-1。Ln3+与SP的结合导致SP的构象改变,这种改变既与Ln3+与SP的浓度比有关,也与稀土的性质有关。The human erythrocyte spectrin (SP) was isolated and purified. The interaction of SP and rare earth ions (Ln^(3+)) was studied by fluorescence titration and circular dichroism (CD) spectra. On the basis of Scatckard plot, there are 870 binding sites of Eu^(3+) ions per spectrin tetramer. Among them, 290 sites (n_1) with binding constant K_1=5.8×10~5 L·mol^(-1) are high-affinity, the remaining sites (n_2=580) are low-affinity, K_2=3.3×10~4 L·mol^(-1). The binding of rare earth ions (Ln^(3+)) to spectrin induces the conformation change of spectrin, and the change dependes both on the ratio of concentrations of Ln^(3+) ions to spectrin and nature of Ln^(3+) ions.
分 类 号:R329.2[医药卫生—人体解剖和组织胚胎学] O614.33[医药卫生—基础医学]
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