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作 者:马建岗[1] 李富强[1] U Kuehn E Wahle
机构地区:[1]西安交通大学生命科学与技术学院,西安陕西710049 [2]德国Halle大学生化研究所
出 处:《生物技术》2004年第2期20-22,共3页Biotechnology
基 金:国家留学生基金委员会资助
摘 要:目的 :研究在前体mRNA的切割与多聚腺嘌呤化中 4种CPSF蛋白间的相互作用及CPSF 73k、10 0k、16 0k与PAP的相互作用。方法 :将GST -CPSF 30k和GST -PAP结合于谷胱甘肽Sepharose基质上 ,与经网织红细胞体外翻译的CPSF 73k、10 0k、16 0k蛋白进行GST -pulldown试验。结果与讨论 :蛋白质电泳结果表明 ,4种CPSF蛋白可相互作用 ,以四聚体的形式与参与前体mR NA 3’端加工。此外 ,CPSF 73k、10 0k、16 0k也可分别与PAP相互作用 ,共同完成前体mRNA的切割与多聚腺嘌呤化。Object:The study was basd on the interaction of the four kinds of CPSF proteins and the interation of CPSF 73k,100k,160k and PAP in pre-mRNA 3′-end processing.Methods:The experiment of GST-pull down was carried out with the reticulocyte lysate translated protins of CPSF 73k,100k,160k and GST-CPSF 30k and GST-PAP which were bound to glutathione Sepharose^(TM) 4B.Results and Conclusion:The result showed that the four kinds of CPSF proteins can interact each other and involue the pre-mRNA 3’-end processing in the form of tetramer.Futhermore CPSF 73k,100k and 160k can interact with PAP.They all participate in the pre-mRNA cleavage and polyadenylation.
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