非受体酪氨酸激酶ARG与过氧化氢酶相互作用机制的初步研究  

Interaction of non-receptor tyrosine kinase Arg and catalase

作　　者：李伟[1] 李平[1] 钟辉[1] 杨淑静[1] 马清钧[1] 曹诚[1] 

机构地区：[1]军事医学科学院生物工程研究所

出　　处：《生物技术通讯》2004年第3期241-243,共3页Letters in Biotechnology

基　　金：国家自然科学基金项目(30270316)

摘　　要：通过体外结合实验,发现Arg蛋白与过氧化氢酶之间有相互作用,且这种作用是通过Arg蛋白的SH3结构域和过氧化氢酶的P290FNP介导的。利用体外激酶分析和Western印迹证明Arg蛋白可以使过氧化氢酶磷酸化。本研究为过氧化氢酶的活性调控研究奠定了基础。Interaction of non-receptor tyrosine kinase Arg with catalase was demonstrated by in vitro fishing experiments.The interaction was mediated by binding of Arg SH3domain with P290FNP site in catalase.Catalase could be phosphory-lated by Arg as demonstrated by in vitro kinase assay and immunoblotting with anti-phosphorylated tyrosine.

关 键 词：非受体酪氨酸激酶 ARG 过氧化氢酶 作用机制 蛋白 活性氧 

分 类 号：Q55[生物学—生物化学]