绞股蓝皂苷糖苷酶的分离纯化及酶性质的研究  

Purification and characterization of gypenosidase

作　　者：毛泽仁[1] 张景 金凤燮[1] 鱼红闪[1] 

机构地区：[1]大连工业大学生物工程学院,辽宁大连116034 [2]大连市产品质量监督检验所,辽宁大连116021

出　　处：《大连工业大学学报》2012年第2期79-82,共4页Journal of Dalian Polytechnic University

基　　金：国家自然科学基金资助项目(30371744);辽宁省科学技术基金资助项目(20042132);辽宁省教育厅创新团队项目(2009T007)

摘　　要：为得到纯的绞股蓝皂苷糖苷酶,对Absidiasp.GYP4r菌所产的酶进行了分离提纯,并对其酶反应条件进行优化。该酶经75%饱和度的硫酸铵沉淀、DEAE-cellulose DE52阴离子交换柱分离、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳提纯,得到纯酶,分子质量约为68ku。酶学性质研究表明,酶反应的最适温度为40℃,在20～60℃稳定,最适pH为5.0,在pH 2.2～8.0稳定。Cu2+对该酶的活性有一定的抑制作用,Na+、K+、Mg2+、Zn2+、Fe3+、Ca2+对酶的活性没有影响。该酶的米氏常数为14.20mmol/L,最大反应速率为0.46mmol/(L.h)。Gypenosidase was purified and charaterized from Absidia sp.GYP4r.The enzyme was capable of hydrolyzing some glycosyl of Gypenosides to produce new Gypenosides containning lower sugar.The SDS-PAGE analysis showed that the molecular weight of the enzyme was about 68ku.The optimum pH and temperature were 5.0 and 40 ℃,the enzyme was stable at 20-60 ℃ and pH 2.2-8.0 respectively.Its Km value was 14.20 mmol/L and the maximum rate was 0.46 mmol/(L·h).Na+,K+,Mg2+,Zn2+,Fe3+,Ca2+ showed no effects on the enzyme activity,while Cu2+ could inhibit it to a certain extend.

关 键 词：绞股蓝皂苷 绞股蓝皂苷糖苷酶 酶反应 

分 类 号：TS218[轻工技术与工程—粮食、油脂及植物蛋白工程] Q946.83[轻工技术与工程—食品科学与工程]