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机构地区:[1]四川大学华西口腔医学院,四川成都610041 [2]大阪大学大学院口腔先端生物学讲座
出 处:《牙体牙髓牙周病学杂志》2004年第6期302-305,共4页Chinese Journal of Conservative Dentistry
基 金:国家自然科学基金资助项目 (3 0 171175 )
摘 要:目的 :探讨牙龈卟啉单胞菌菌毛蛋白FimA与福赛斯类杆菌相互结合的机制。方法 :将福赛斯类杆菌ATCC 4 30 37全菌蛋白经室温、DTT和加热处理 ,SDS -PAGE梯度胶电泳 ,采用Western -blot技术检测其与牙龈卟啉单胞菌全菌蛋白及其菌毛FimA之间相互作用的表面蛋白分子。结果 :福赛斯类杆菌与牙龈卟啉单胞菌菌体蛋白相互结合的蛋白Mr分别为 36× 10 3 、2 1.9× 10 3 、7.4× 10 3 ;牙龈卟啉单胞菌菌毛FimA与Mr为 36×10 3 的福赛斯类杆菌菌体蛋白发生结合 ,且福赛斯类杆菌菌体蛋白变性不影响两者间结合。结论 :牙龈卟啉单胞菌菌毛蛋白FimA能与福赛斯类杆菌菌体蛋白相互结合 ,两者结合为碳水化合物 -蛋白质凝集素样机制。AIM:To investigate the interaction mechanism between Porphyromonas gingivalis Fimbriae A and Bacteroides forsythus surface proteins.METHODS:Proteins of B.forsythus ATCC 43037 were treated with loading buffer including DTT or un-including DTT under room temperature for 30 min or boiling for 10 min respectively before SDS-PAGE. The interactions of surface proteins between B.forsythus and P.gingivalis were tested with Western-blot.RESULTS:Three surface proteins of B.forsythus (molecular weight 36Kdal,21.9Kdal and 7.4Kdal,respectively) bound with P.gingivalis surface proteins. P.gingivalis fimbriae A interacted with 36Kdal surface protein of B.forsythus . The interaction between the two bacterial surface proteins were not affected with heat and DTT.CONCLUSION: P.gingivalis FimA interacts with surface protein of B.forsythus ,and the inter-bacterial binding mechanism between them may be lectin-carbohydrate .
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