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机构地区:[1]浙江工业大学生物与环境工程学院,杭州310032
出 处:《科技通报》2006年第1期51-55,共5页Bulletin of Science and Technology
基 金:国家自然科学基金资助项目(39460060)
摘 要:通过分子筛层析和离子交换层析等手段,分离纯化了绿色木霉WS-71纤维素酶系中的内切型β-1,4-葡聚糖苷酶组分。通过SDS-PAGE电泳测得分子量为41.8kD,该酶组分的最佳水解温度是50℃,最适pH为4.6。酶在温度40~70℃和在pH4.0 ̄5.0的区间稳定。Fe3+,K+,Ca2+,Mg2+,Mn2+对酶解有促进作用,Hg2+,Cu2+,Zn2+和EDTA对酶解有不同程度的抑制作用。作用于羧甲基纤维素钠的Km值为16.78mmol/L,Vmax为5.612×10-4mol/min,Kcat为6.97S-1。A β-glucosidase component from Therchoderma viride WS-71 was separated and purified by exclution chromatography and ion-exchange chromatography. By SDS-PAGE, the molecular weight of the enzyme was determined as 41.8 kD. The enzyme showed optimal activity at 50℃ and pH 4.6. It was stable in 40-70 ℃ and pH 4.0-5.0. The result showed that the Km, Vmax, Kcat was 16.78 mmol/L, 5.612×10^-4 mol/min and 6.97S^-1 when CM-cellulose was as substrate. Fe^3+, K^+, Ca^2+, Mg^2+ and Mn^2+ can activate the enzymatic activity and Hg^2+, Cu^2+, Zn^2+ and EDTA inhibitate the enzymatic activity.
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