低温碱性蛋白酶QDAPr的生物信息学分析及同源模建  

Bioinformatics analysis and homology modeling of low-temperature alkaline protease QDAPr

作　　者：郝建华[1] 袁翠[1] 王跃军[1] 孙谧[1] 

机构地区：[1]中国水产科学研究院黄海水产研究所海洋酶工程重点实验室,青岛266071

出　　处：《生物信息学》2006年第2期62-64,共3页Chinese Journal of Bioinformatics

基　　金：国家863计划(2003AA625070)

摘　　要：对一株来自黄海的假单胞杆菌QD80所产的碱性蛋白酶QDAPr进行了生物信息学分析,并用生物信息学软件对其空间结构进行了模拟,同时对模建结果进行了结构质量的分析和检测。最后对模建的结果进行了初步的实验验证。结果表明:该碱性蛋白酶的等电点为8.52,外源性氨基酸为32.9%,二级结构中α螺旋占5.88%,β折叠片占14.6%,与铜绿假单胞菌的碱性蛋白酶的同源性为76%。三维结构检测表明此模型的结构符合立体化学和生物学功能。同源性分析表明该模建模型含有HEXXHXUGUXH的基元(motif),通过BrAc修饰实验初步验证了活性中心的功能。This paper presents some bioinforrnatics analysis and homology modeling of Pseudomonas alkaline protease from Yellow sea, then analyses and validates the modeling.The results indicate that the pⅠ and outer amino acid of alkaline protease is 8.52 and 32.9% respectively. In the second structure αhelix and βheet is 5.88% and 14.6% respectively. The homology is 76% between this protease and Pseudomonas aemginous alkaline protease. The validation of modeling accords with the stereochemistry and biology function. The alkaline protease has a motif of XHXUGUXH by homology analysis. The BrAc modification experiment validates the active center function.

关 键 词：碱性蛋白酶 生物信息学 同源模建 

分 类 号：Q939.1[生物学—微生物学]