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作 者:涂献玉[1] 陈金中[2] 龚悌[3] 王文英[1] 余杨[1] 张燕翔[1]
机构地区:[1]长江大学医学院,湖北荆州434000 [2]复旦大学生命科学学院,上海200433 [3]湖北省荆州市第二人民医院检验科,湖北荆州434000
出 处:《长江大学学报(自科版)(下旬)》2006年第2期213-215,共3页Journal of Yangtze University
基 金:湖北省荆州市科技发展计划基金资助项目(20042PE01-61)
摘 要:目的:表达并纯化HLXN编码蛋白latexin。方法:用IPTG诱导含重组质粒HLXN-pQE30的E.coli M15表达latexin蛋白;HiTrapTMChelating层析柱纯化基因工程his6-latexin蛋白;SDS-PAGE检测目的蛋白纯度和相对分子质量;考马斯亮蓝法测定超滤液中蛋白浓度。结果:由HLXN表达产物制备和提纯得到了纯化his6-latexin蛋白;该蛋白的分子量为32kD;蛋白含量为2.67g/L。结论:HLXN编码蛋白latexin的成功表达与纯化为进一步研究探讨HLXN基因的生物学功能、与人类临床疾病的关系以及在临床的应用奠定了基础。Objective: To express and purify latexin protein,a carboxypeptidase A(CPA)inhibitor.Methods:Latexin protein was expressed in E.coli M15 which had HLXN-pQE30 plasmid.The his6-hLXN protein was purified by using HiTrap^(TM) Chelating affinity chromatography colum and identified;its molecular mass and concentration were determined by SDS-PAGE analysis and Coomassie blue staining method separately.Results: SDS-PAGE analysis demonstrated that the obtained protein was of high purity;Its relative molecular mass was 32 kDa and concentration was 2.67 g/L.Conclusion: Purified latexin has been prepared successfully which is useful to further study on the function of HLXN and the role of Latexinprotein as CPA inhibitor in clinic medicine.
关 键 词:HLXN基因 Latexin蛋白 表达 纯化 羧肽酶A抑制剂
分 类 号:R394.6[医药卫生—医学遗传学]
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