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作 者:蒋疆[1] 赵春梅[2] 洪瑾[2] 唐惠炜[2] 朱龙根[2]
机构地区:[1]福州大学化学化工学院,福州350002 [2]南京大学配位化学国家重点实验室,南京210093
出 处:《无机化学学报》2007年第2期243-252,共10页Chinese Journal of Inorganic Chemistry
基 金:国家自然科学基金资助项目(No.NSF20271027)
摘 要:采用电喷雾质谱和串联质谱以及聚丙烯酰胺凝胶电泳技术研究了[CuL(H2O)](BF4)2(L为2-[二(2-氨乙酸)氨基]乙醇)与马心肌红蛋白的键合作用和水解切割。聚丙烯酰胺凝胶电泳研究显示在中性及60℃条件下,切割效率与[CuL(H2O)]2+的浓度和温育时间密切相关。电喷雾质谱和串联质谱分析显示,[CuL(H2O)]2+通过与肌红蛋白的氨基酸His36,His93,His116和Arg139侧链的结合,并在羟乙基侧臂的促进下,选择性地水解了肽键Phe33-Thr34,Gln91-Ser92,Ala94-Thr95,His116-Ser117和Asn140-Asp141。The bonding interaction and hydrolytic cleavage of horse heart myoglobin with [CuL(H2O)](BF4)2, where L is 2-[bis (2-aminoethyl)amino]ethanol, were investigated by electrospray ionization mass spectrometry(ESI-MS), tandem mass spectrometry (MS/MS) and SDS-PAGE electrophoresis. The SDS-PAGE electrophoresis showed that the cleavage yield was dependent on the concentration of [CuL(H2O)]^2+ and incubation time. The ESI-MS and MS/MS analysis revealed that with the assistance of the pendant hydroxyl group in [CuL(H2O)]^2+, [CuL(H2O)]^2+ may selectively hydrolysis the peptide bonds of Phe33-Thr34, Gln91-Ser92, Ala94-Thr95, His116-Ser117 and Asn140- Asp141 of myoglobin by the binding of [CuL(H2O)]^2+ to the side chains of His36, His93, His116 and Arg139 of myoglobin.
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