凝乳酶原Cys45-Cys50二硫键功能的研究  

作　　者：唐兵[1] 杨开宇[1] 

机构地区：[1]中国科学院微生物研究所

出　　处：《中国科学（C辑）》1997年第1期14-20,共7页Science in China(Series C)

基　　金：国家"八六三"计划资助项目

摘　　要：凝乳酶原突变体Cys45Asp/Cys50Ser包含体溶解所需的温度、时间、pH条件均与野生型一样,而且其氧化再折叠行为与野生型类似,在同样的复性条件下最终都能获得正确折叠可活化的分子.这与缺失Cys250-Cys283二硫键的突变体大不相同,说明Cys45-Cys50二硫键对凝乳酶原正确折叠的贡献小于Cys250-Cys283二硫键,但这对二硫键的缺失使假凝乳酶的热稳定性显著下降,说明此二硫键在稳定酶的空间构象中起重要作用、另外,突变体Cys45Asp/Cys50Ser假凝乳酶的水解蛋白酶活性(P)与凝乳活性(C)均较野生型低,但是其C/P值比野生型高1倍.

关 键 词：凝乳酶原 突变体 二硫键功能 

分 类 号：Q550.1[生物学—生物化学]