β-淀粉样蛋白前体蛋白胞内结构域(AICD)研究进展  

Advances in understanding the β-amyloid precursor protein intracellular domain

作　　者：张弦[1] 许华曦[1] 张云武[1] 

机构地区：[1]厦门大学生物医学研究院,厦门大学生命科学学院分子细胞神经科学实验室,厦门361005

出　　处：《生命科学》2008年第2期159-164,共6页Chinese Bulletin of Life Sciences

基　　金：国家自然科学基金(30672198);福建省高等学校新世纪优秀人才支持计划

摘　　要：老年性痴呆症(Alzheimer's disease,AD)一个重要的病理学特征,是在神经细胞外形成由β-淀粉样蛋白(β-amyloid,Aβ)组成的淀粉样斑(amyloid plaques)。β-淀粉样蛋白前体蛋白(β-amyloid procursor protein,APP)经β-分泌酶和γ-分泌酶依次水解后产生Aβ和APP胞内结构域(APP intracellular domain,AICD)。现在已经知道Aβ在AD的发病机制中起着关键作用,但是关于AICD的生理及病理功能还不清楚。近年来研究发现AICD可以与细胞内多种蛋白相互作用,而且AICD在基因转录、细胞凋亡以及APP的加工和运输过程中均有调节功能。本文针对这一领域的研究进展,对AICD的生理及病理功能进行探讨。One of the neuropathologic hallmarks of Alzheimer＇s disease （AD） is the presence of senile plaques which consist of β-amyloid peptide （Aβ） in the brain. Aβ is derived from β-amyloid precursor protein （APP） through sequential cleavages by the β-secretase and the y-secretase. In addition to Aβ, γ-cleavage releases the intracellular domain of APP （AICD）. However, although it is well-established that Aβis the prime culprit for AD pathogenesis, the physio/pathological fimctions of AICD remain largely elusive. Here we.review recent progress toward elucidating the functional roles of AICD, which include modulating intracellular trafficking/processing of APP, inducing apoptosis, and regulating gene expression at transcriptional level.

关 键 词：老年性痴呆症 β-淀粉样蛋白前体蛋白 APP胞内结构域 

分 类 号：R749.1[医药卫生—神经病学与精神病学] Q51[医药卫生—临床医学]